Білки є одним з основних класів молекул, які складають живі організми. Вони виконують безліч функцій у клітині, від регуляції генів до участі в процесах метаболізму. Але що робить їх такими особливими?
Будова білка складається з однієї або кількох ланцюгів амінокислот, пов'язаних між собою пептидними зв'язками. При цьому кожна амінокислота є молекулою, яка містить аміногрупу, карбоксильну групу, а також бічний ланцюг, який може відрізнятися в кожній амінокислоті.
Білки, що складаються з одного ланцюга, називаються поліпептидами. Вони можуть бути різної довжини, від десятків до тисяч амінокислот. Комбінація та послідовність амінокислот у поліпептиді визначає його конкретну форму і функцію. Наприклад, гемоглобін, основний білок червоних кров'яних клітин, складається з 574 амінокислот і має здатність зв'язуватися з киснем та переносити його по всьому організму.
Структура білка та його назва
Білок є поліпептидним ланцюгом, утвореним амінокислотами. Він має складну тривимірну структуру, яка включає кілька рівнів організації.
Первинна структура білка визначається послідовністю амінокислот, зв'язаних між собою пептидними зв'язками. Ця послідовність в основному визначається генетичною інформацією, закодованою в молекулі ДНК.
Вторинна структура білка формується завдяки взаємодії атомів водню між амінокислотами всередині поліпептидного ланцюга. В результаті утворюються спіральні α-спіралі та витягнуті β-складки.
Третинна структура білка визначається просторовим розташуванням вторинних структур у тривимірному просторі. Вона утворюється внаслідок взаємодії між різними ділянками ланцюга, такими як водневі зв'язки, гідрофобні та ван-дер-ваальсові взаємодії.Нарешті, четвертична структура білка виникає, коли дві або більше поліпептидних ланцюгів об'єднуються в одну функціональну структуру. Прикладом такої структури є гемоглобін, що складається з двох α- і двох β-ланцюгів.Білок називається поліпептидом через свою хімічну природу, оскільки він утворений пептидними зв'язками між амінокислотами. Таким чином, кожен білок, по суті, є полімером з амінокислот.Що таке білок і поліпептид?Білки складаються з амінокислот, які пов'язані між собою пептидними зв'язками. Амінокислоти є органічними сполуками, що містять аміногрупу (-NH2) і карбоксильну групу (-COOH). Загальна структура амінокислоти дозволяє їм формувати ланцюги шляхом утворення пептидних зв'язків між аміногрупою однієї амінокислоти та карбоксильною групою іншої амінокислоти.Білки можуть бути представлені поліпептидами, які складаютьсяз однієї або кількох ланцюгів амінокислот. Поліпептиди в своїй структурі можуть містити від кількох десятків до кількох тисяч амінокислот. Поліпептиди мають властивості та функції, які пов'язані з їхньою унікальною послідовністю амінокислот та просторовою конфігурацією.Термін "поліпептид" використовується для позначення короткого або довгого ланцюга амінокислот, який ще не набув свого остаточного функціонального вигляду або специфічної третинної та четвертинної структури. Поліпептиди можуть розглядатися як "попередники" білків. За наявності певних умов, поліпептиди можуть зазнавати посттрансляційних модифікацій, таких як додавання груп хімічних сполук або специфічних залишків, які можуть впливати на їхнє остаточне складання або функцію.Важливо відзначити, що терміни "білок" і "поліпептид" зазвичай використовуються для позначення різних стадій у структурі та функції.амінокислотних ланцюгів. Білки мають більш складну структуру і виконують специфічні функції, тоді як поліпептиди є більш простими молекулами і можуть зазнавати змін, щоб стати білками.Амінокислоти - основні будівельні блоки білка.В даний час відомо понад 20 різних амінокислот, і всі вони мають подібну структуру. Кожна амінокислота складається з аміногрупи (NH2), карбоксильної групи (COOH) та бічного ланцюга, який може відрізнятися в різних амінокислотах. Завдяки такій будові амінокислоти можуть з'єднуватися між собою шляхом утворення пептидних зв'язків, утворюючи таким чином ланцюг, звану поліпептидом.Поліпептидні ланцюги можуть бути різної довжини та містити різну кількість амінокислот. Це дозволяє білкам мати різноманітні форми та функції. Амінокислоти в поліпептидному ланцюгу також можуть взаємодіяти одна з одною, утворюючи складні.просторові структури, такі як спіральні або витягнуті листи. Ці так звані вторинні структури визначають функціональні властивості білка.Амінокислоти між собою можуть утворювати різного роду зв’язки, такі як сульфідні містки або водневі зв’язки. Ці зв’язки надають білкам ще більшу стабільність і формують їх третинну структуру. В результаті білки можуть бути складно організованими та виконувати широкий спектр функцій - від каталізаторів реакцій в організмі до структурних елементів клітини.Праймери та гени: РНК та ДНК в процесі синтезу білкаВажливу роль у синтезі білків відіграють два види нуклеїнових кислот: ДНК та РНК. Гени, що знаходяться в ДНК клітини, містять інформацію про послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу. Ця інформація передається в РНК, яка виконує функцію праймера (матриці) для синтезу білка.В в процесі синтезу білка нуклеотиди в РНК формують кодон, який визначає тип амінокислоти, що буде включена в поліпептидний ланцюг. Потім, використовуючи рамкове читання кодону, транспортні молекули РНК переносять відповідну амінокислоту до рибосоми, де вона приєднується до зростаючого поліпептидного ланцюга.Таким чином, ДНК і РНК є невід'ємною частиною процесу синтезу білків. Без них неможливо правильно згенерувати послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу та утворити функціональні білки.Первинна структура білка Первинна структура білка являє собою послідовність амінокислот, пов'язаних між собою пептидними зв'язками. Білок складається з одного або кількох поліпептидних ланцюгів, кожен з яких має свою унікальну послідовність амінокислот.нескілько тисяч. Хімічний склад поліпептида включає в себе 20 стандартних амінокислот, які можуть бути представлені тризначними або однобуквенними кодами.Первинна структура білка визначається генетичною інформацією, закодованою в гені. Білок, синтезуючись за даною інформацією, матиме певну послідовність амінокислот, яка визначає його форму, функцію і взаємодію з іншими молекулами.Поліпептид, що складається з менш ніж 50 амінокислотних залишків, зазвичай називається пептидом. Якщо ж поліпептид достатньо довгий, щоб набути складної тривимірної структури, то він називається білком.Саме первинна структура білка визначає всі наступні рівні його структури та функціонування. Вивчення первинної структури білків дозволяє зрозуміти їх еволюцію, а також передбачати їх фізико-хімічні властивості та взаємодії з іншими молекулами.структура білка: спіраль і пружинаα-спіраль утворюється, коли пептидний ланцюг складається в майже пряму, правовитую спіраль. Всередині спіралі вузлові амінокислоти пов'язані водневими зв'язками, що надає структурі стійкість і жорсткість. Таким чином, спіраль забезпечує білку певний будівельний фрагмент, який сприяє його функціонуванню. Прикладом білка з α-спіраллю є кератин, основний структурний компонент волосся, кігтів і рогів тварин.β-проточка або бета-складка являє собою зигзагоподібне повторення вузлових елементів у пептидному ланцюгу білка. Амінокислоти пов'язані між собою водневими зв'язками, утворюючи будівельні блоки, які формують проточку. Проточками можуть розташовуватися як в одній площині, так і в різних площинах, створюючи різноманітність конфігурацій. Прикладом білка з β-проточкою є фібриліни, основні компоненти еластичних волокон усполучної тканини організму.Вторинна структура білка, що складається зі спіралей і проточок, визначає його тривимірну конфігурацію і впливає на його функціональність. Ці характеристики роблять поліпептиди гідними своєї назви - вони є основними будівельними блоками білків і здійснюють безліч біологічних функцій в організмі.Третинна структура білка і його просторові форми.Просторова форма білка має важливе значення для його функції. Вона визначає активні центри, місця зв’язування з іншими молекулами і взаємодію з навколишнім середовищем. Білки можуть набувати різні третинні структури, що дозволяє їм виконувати різноманітні функції - від каталізу хімічних реакцій до транспорту речовин і участі в сигнальних каскадах.Саме третинна структура білка забезпечує його стійкість і здатність витримувати вплив різних факторів.